Le bottiglie di plastica che siamo fuggiti oggi sono ancora sulla terra centinaia di anni dopo: il continuo accumulo di plastica ha causato problemi di inquinamento estremamente gravi e il danno ecologico causato da esso è sorprendente, ad esempio molti organismi nell'oceano sono proprio per causa loro. Minacce di morte esistenti e affrontate.
Negli ultimi anni, gli scienziati hanno scoperto che ceppi che possono veramente nutrirsi di plastica e continuano a migliorare questi ceppi per migliorare la loro efficienza operativa attraverso l'uso dell'ingegneria delle proteine e l'evoluzione delle proteine.
La plastica è un polimero complesso e insolubile in acqua con una lunga catena molecolare ripetuta.La forza di queste lunghe catene molecolari rende la plastica un materiale molto resistente che impiega molto tempo per essere degradata naturalmente. Suddividendoli in unità chimiche solubili più piccole, nuove plastiche possono essere formate in un sistema a circuito chiuso raccogliendo e riciclando queste unità di base.
Nel 2016, gli scienziati giapponesi hanno testato diversi batteri da impianti di riciclaggio di bottiglie di plastica e hanno scoperto che Ideonella sakaiensis 201-F6 poteva digerire la plastica usata per produrre bottiglie per bevande usa e getta - PET (polietilene tereftalato). I batteri secernono un enzima chiamato PETase che rompe alcuni legami chimici (esteri) nel PET, lasciando quelle molecole più piccole assorbite dai batteri e usando il carbonio nella molecola come cibo. fonti.
Sebbene sappiamo anche che ci sono altri enzimi batterici che possono lentamente digerire il PET, il nuovo enzima sembra essere dedicato a questo lavoro, che scompone la plastica più rapidamente ed efficientemente, e ha Il potenziale del ciclo.
Pertanto, diversi team di ricerca hanno cercato di capire come funziona studiando la struttura di PETase: nello scorso anno, team provenienti da Cina, Corea, Regno Unito, Stati Uniti e Brasile hanno pubblicato strutture enzimatiche ad alta risoluzione e relativi Documenti di analisi del meccanismo Questi documenti mostrano che la parte della proteina PETase che svolge la digestione chimica si lega alla superficie del PET e funziona a 30 ° C, consentendone il riciclo nel bioreattore. L'idea di utilizzare enzimi batterici per decomporre e riciclare la plastica è ancora una questione ovvia: le proprietà fisiche della plastica rendono meno probabile l'interazione con gli enzimi.
Il PET usato per produrre bottiglie per bibite ha una struttura semi-cristallina, quindi le molecole di plastica sono strettamente legate tra loro, rendendo l'enzima difficile da contattare.La ricerca più recente mostra che l'enzima modificato avrà probabilmente un'efficacia molto forte a causa della reazione Quella parte della molecola ha una forte capacità di contatto, in grado di dirigere anche le molecole PET che sono state mascherate.
In realtà è piuttosto insolito voler modificare artificialmente un enzima per renderlo più produttivo rispetto a quando è nel suo stato naturale, forse il risultato di questa ricerca riflette il fatto che i batteri si sono recentemente evoluti per sopravvivere. La possibilità di usare la PETase contro la plastica prodotta dall'uomo Forse gli scienziati possono trascendere la naturale evoluzione progettando l'ottimizzazione delle PETasi, ma c'è anche un problema preoccupante: sebbene i batteri modificati usati nei bioreattori possano essere soggetti ad altezza Controllo, ma la sua capacità di evolvere in plastica che può essere degradata e consumata può significare che la plastica su cui facciamo affidamento può non essere così durevole come pensiamo.
Se ci sono più batteri che possono mangiare la plastica in natura, i prodotti di plastica o le strutture costruttive originariamente progettati per rimanere per molti anni saranno minacciati. A quel punto, l'industria della plastica dovrà affrontare gravi sfide per impedire che i prodotti di plastica vengano contaminati da microbi affamati. .