Les bouteilles en plastique que nous avons fui aujourd'hui sont encore debout sur la terre, même des centaines d'années plus tard.Les plastiques qui s'accumulent ont causé des problèmes de pollution extrêmement graves et les dommages écologiques causés sont choquants, par exemple, de nombreux organismes dans l'océan. Existé et fait face à des menaces de mort.
Ces dernières années, les scientifiques ont découvert que les souches qui peuvent vraiment se nourrir de plastiques, et continuer à améliorer ces souches pour améliorer leur efficacité opérationnelle grâce à l'utilisation de l'ingénierie des protéines et l'évolution des protéines.
Le plastique est un polymère insoluble dans l'eau complexe a une longue chaîne moléculaire est répété. La force de ces longues chaînes moléculaires de la matière plastique dans une très durable, prend beaucoup de temps à se dégrader naturellement. Si En les décomposant en unités chimiques solubles plus petites, de nouveaux plastiques peuvent être formés dans un système en boucle fermée en recueillant et en recyclant ces unités de base.
En 2016, des scientifiques japonais ont testé différentes bactéries provenant d'usines de recyclage de bouteilles en plastique et ont découvert que Ideonella sakaiensis 201-F6 pouvait digérer le plastique utilisé pour fabriquer des bouteilles de boissons jetables - PET (polyéthylène téréphtalate). Les bactéries sécrètent une enzyme appelée PETase qui brise certaines liaisons chimiques (esters) dans le PET, laissant ces molécules plus petites absorbées par les bactéries et utilisant le carbone dans la molécule comme aliment. Source
Bien que nous sachions également qu'il existe d'autres enzymes bactériennes capables de digérer lentement le PET, la nouvelle enzyme semble apparemment être dédiée à ce travail, car elle décompose le plastique plus rapidement et plus efficacement. Le potentiel du cycle
Par conséquent, plusieurs équipes de recherche ont tenté de comprendre comment cela fonctionne en étudiant la structure de la PETase: l'année dernière, des équipes de Chine, de Corée, du Royaume-Uni, des États-Unis et du Brésil ont publié des structures enzymatiques à haute résolution. Ces documents montrent que la partie de la protéine PETase qui effectue la digestion chimique se lie à la surface du PET et fonctionne à 30 ° C, ce qui permet de le recycler dans le bioréacteur. L'idée d'utiliser des enzymes bactériennes pour décomposer et recycler les plastiques est toujours évidente: les propriétés physiques des plastiques les rendent moins susceptibles d'interagir avec les enzymes.
Le PET utilisé pour fabriquer des bouteilles de boissons a une structure semi-cristalline, les molécules de plastique sont donc très serrées, ce qui rend l'enzyme difficile à contacter.Les dernières recherches montrent que l'enzyme modifiée est susceptible d'avoir une très forte efficacité en raison de la réaction Cette partie de la molécule a une forte capacité de contact, capable de diriger même les molécules de PET qui ont été masquées.
Il est en effet assez inhabituel de vouloir modifier artificiellement une enzyme pour la rendre plus productive que lorsqu'elle est dans son état naturel.Le résultat de cette recherche reflète peut-être le fait que les bactéries ont récemment évolué pour survivre. La capacité d'utiliser la PETase contre les plastiques artificiels Les scientifiques peuvent peut-être transcender l'évolution naturelle en élaborant l'optimisation des PETases, mais il existe aussi un problème inquiétant: Bien que toute bactérie modifiée utilisée dans les bioréacteurs puisse être soumise à Le contrôle, mais sa capacité à évoluer en plastiques qui peuvent être dégradés et consommés peut signifier que le plastique sur lequel nous comptons tant peut ne pas être aussi durable que nous le pensons.
S'il y a plus de bactéries qui peuvent manger du plastique, les produits en plastique ou les structures de bâtiments qui ont été conçus à l'origine pendant de nombreuses années seront menacés, alors que l'industrie des plastiques devra faire face à de graves défis. .