Los científicos diseñaron una enzima que puede descomponer los residuos plásticos más comunes en nuestras vidas, lo que permite resolver uno de los mayores problemas ambientales del mundo. El descubrimiento resolvió millones de toneladas de tereftalato de polietileno ( PET) Reciclaje de botellas de plástico hechas, o para descomponer residuos de PET que han estado en el medio ambiente durante cientos de años.
La imagen muestra que el profesor John McGeehan y sus colegas diseñaron inadvertidamente una enzima que es mejor que las enzimas utilizadas en la naturaleza para degradar los desechos de plástico.
El Dr. Gregg profesor John McGeehan Beckham Universidad de Portsmouth y el Departamento de Energía Laboratorio de Energía Renovable (NREL) del conjunto de investigación ha descubierto recientemente que una enzima utiliza para romper el PET (PETase) estructura cristalina, y para entender a través de la información 3D cómo funciona. en el transcurso del estudio, sin darse cuenta, diseñaron un enzima que se desarrolló en la naturaleza que el desempeño de los plásticos degradables enzima mejor.
Ahora, los investigadores están trabajando en nuevas mejoras de esta enzima, por lo que es sostenible para los plásticos se descomponen dentro de la planta. Ellos hicieron un gran avance en el estudio de la estructura de la enzima nativa, y esta enzima se cree que el reciclaje de residuos en Japón El centro fue entrenado para permitir que las bacterias degraden los plásticos como fuente de alimento.
En la década de 1940, los plásticos PET no llevaban mucho tiempo en la naturaleza, por lo que el equipo de investigación se compromete a identificar el desarrollo de enzimas y mejorarlo.
El objetivo final del estudio fue simplemente determinar la estructura de las enzimas, pero nunca pensaron que iban más allá e inesperadamente diseñaron una enzima que degradaría mejor los plásticos PET.
McGeehan dijo: "En la investigación científica básica, los accidentes a menudo juegan un papel importante, por lo que nuestro descubrimiento accidental también es normal".
'A pesar de la mejora ligeramente, pero la posibilidad de hallazgo sugiere que hay más espacio para mejorar estas enzimas, hará más confidentes para encontrar soluciones para el reciclaje de estos residuos plásticos de montaña de basura.'
La imagen muestra la imagen del microscopio electrónico del plástico PET degradado por enzimas
El equipo de investigación ahora puede aplicar ingeniería de proteínas y técnicas evolutivas para continuar mejorando las enzimas.
Universidad de Portsmouth, Departamento de Laboratorio de Energía de Energía Renovable (NREL) y los científicos Diamond Light Source en el Reino Unido Estados Unidos para trabajar juntos, utilizando la luz del sol brillante de 10 mil millones de veces al haz de rayos X de sincrotrón de un microscopio para observar los átomos individuales.
La foto muestra a Benjamin Luethi revisando la línea de haz I23 de Diamond Light Source, que jugó un papel importante en el descubrimiento de enzimas.
Utilice su modelo 3D de resolución ultra alta para generar enzimas PETase precisas utilizando la línea de haz I23 en su último laboratorio.
El profesor McGeehan dijo: "Diamond Light Source creó recientemente una de las líneas de rayos X más avanzadas del mundo. Con este dispositivo podemos ver la estructura atómica 3D de PETase de una manera increíble. El funcionamiento interno del catalizador nos proporciona un modelo para diseñar enzimas más rápidas y eficientes.
La enzima evolutiva de PETase es mejor que la enzima de PETasa nativa
En el modelo computacional los científicos de la Universidad del Sur de Florida y la Universidad de Jonas Ayuda Campinas, Brasil, el equipo de investigación encontró que la enzima cutinasa PETase tiene un aspecto muy similar, pero enzima PETase también tiene algunas características inusuales, incluyendo un sitio activo más abierto , capaz de adaptarse en lugar de unos polímeros sintéticos de polímero natural. estas diferencias indican que, las enzimas pueden degradar PETase plástico PET para contener plástico PET y ha evolucionado medio ambiente. Para probar esta hipótesis, los investigadores mutaron el sitio activo de la enzima PETase para hacerlo más parecida a la cutinasa.
Los investigadores han descubierto inesperadamente que la enzima de PETasa evolucionada es mejor que las enzimas de PETasa nativas en la degradación de los plásticos de PET.
Vale la pena señalar que esta enzima también puede degradar el éster de polietilenglicol éster de ácido furérico dicarboxílico (PEF), que también se considera un sustituto de las botellas de cerveza de vidrio como un sustituto biológico de los plásticos de PET.
El estudio fue financiado por la Universidad de Portsmouth, el Laboratorio de Energía Renovable del Departamento de Energía de EE. UU. (NREL) y el Consejo de Investigación de Biotecnología y Ciencias Biológicas (BBSRC).