Les scientifiques ont conçu un peut briser notre vie dans la plus commune enzyme poubelle en plastique qui permettent de résoudre le plus grand problème environnemental du monde devient possible. La découverte permet de résoudre les millions de tonnes de polyéthylène téréphtalate ( PET) des bouteilles en plastique fabriqués à partir des questions de recyclage et a été utilisé pour décomposer le reste du PET ou les déchets dans l'environnement pendant des centaines d'années.
La photo montre le professeur John McGeehan et ses collègues ont conçu par inadvertance une nature spécifique pour l'enzyme des déchets plastiques biodégradables meilleures enzymes.
Dr Gregg Professeur John McGeehan Beckham Université de Portsmouth et le Département américain de l'énergie Renewable Energy Laboratory (NREL) de la recherche commune a récemment découvert qu'une enzyme utilisée pour décomposer la structure cristalline PET (pétase), et de le comprendre à travers les informations 3D comment cela fonctionne. dans le cadre de l'étude, ils ont conçu par inadvertance une enzyme qui a évolué dans la nature que la performance de l'enzyme plastique dégradables mieux.
Maintenant, les chercheurs travaillent sur de nouvelles améliorations de cette enzyme, ce qui rend durable pour les plastiques se décomposent dans l'usine. Ils ont fait une percée dans l'étude de la structure de l'enzyme native, et cette enzyme est cru le recyclage des déchets au Japon Le centre a été formé pour permettre aux bactéries de dégrader les plastiques comme source de nourriture.
Dans les années 1940, les plastiques PET n'ont pas pris beaucoup de temps dans la nature, de sorte que l'équipe de recherche s'engage à identifier le développement des enzymes et à les améliorer.
Le but ultime de l'étude était seulement de déterminer la structure des enzymes, mais ils ne pensaient pas qu'ils allaient plus loin et ont conçu de façon inattendue une enzyme qui pourrait mieux dégrader les plastiques PET.
McGeehan a déclaré: «Dans la recherche scientifique fondamentale, accidentelle joue souvent un rôle important, de sorte que notre découverte accidentelle est également normale."
Bien que l'amélioration soit modeste, cette découverte accidentelle suggère qu'il y a plus de place pour l'amélioration de ces enzymes, ce qui nous donnera plus de confiance dans la recherche d'une solution pour recycler ces piles de déchets plastiques.
La photo montre l'image au microscope électronique du plastique PET dégradé par une enzyme
L'équipe peut maintenant utiliser des techniques d'ingénierie des protéines pour continuer à améliorer et de faire évoluer les enzymes.
Université de Portsmouth, États-Unis Département de l'énergie Renewable Energy Laboratory (NREL) et Diamond Light scientifiques Source du Royaume-Uni à travailler ensemble, en utilisant la lumière du soleil plus brillant de 10 milliards de fois par faisceau de rayons X synchrotron pour un microscope pour observer des atomes individuels.
La photo montre Benjamin Lüthi à vérifier le Diamond Light Source I23 ligne de lumière, il a joué un rôle important dans la découverte de l'enzyme dans
en utilisant leur ligne de lumière I23 dernier laboratoire génèrent une enzyme précise pétase utilise ultra-haute résolution des modèles 3D.
Professeur McGeehan a exprimé: « Diamond Light Source a récemment créé l'un des plus avancés ligne de faisceau de rayons X du monde, grâce à ce dispositif, nous pouvons voir la structure atomique 3D manière incroyable détaillée pétase voir plutôt cette créature. Le fonctionnement interne du catalyseur nous fournit un plan pour concevoir des enzymes plus rapides et plus efficaces.
L'enzyme PETase évolutive est meilleure que l'enzyme PETase native
Dans le modèle de calcul, les scientifiques de l'Université de l'équipe de recherche sud de la Floride et l'Université de Jonas Aide Campinas, au Brésil, a constaté que pétase enzyme cutinase semble très similaire, mais l'enzyme pétase a aussi quelques caractéristiques inhabituelles, y compris un site actif plus ouvert , Peut s'adapter aux polymères artificiels et pas seulement aux polymères naturels.Ces différences indiquent que l'enzyme PETase peut avoir évolué dans l'environnement contenant du plastique PET afin de dégrader les plastiques PET. Pour tester cette hypothèse, les chercheurs ont muté le site actif de l'enzyme PETase pour le rendre plus proche de la cutinase.
Les chercheurs ont découvert de manière inattendue que l'enzyme PETase développée est meilleure que les enzymes PETase natives dans la dégradation des plastiques PET.
Il convient de noter que cette enzyme peut également dégrader le polyéthylèneglycol ester ester de l'acide furose-dicarboxylique, qui est également considéré comme un substitut aux bouteilles de bière en verre comme substitut biologique aux plastiques PET.
L'étude a été financée par l'Université de Portsmouth, le Laboratoire d'énergie renouvelable du Département américain de l'énergie (NREL) et le Conseil de recherche en biotechnologie et en sciences biologiques (BBSRC).